Den strukturelle organisering af proteinmolekylet niveauer: sekundær struktur af et protein

Grundlaget af strukturen af proteiner og proteids af polypeptidkæden, og proteinmolekylet kan bestå af en, to eller flere kredsløb. Ikke desto mindre, fysiske, biologiske og kemiske egenskaber af biopolymerer forårsagede ikke kun en generel kemisk struktur som kan være en "meningsløs", men også af andre niveauer i organisationen af proteinmolekylerne.

Den primære struktur af et protein bestemmes ved kvalitativ og kvantitativ aminosyresammensætning. Peptidbindinger er grundlaget for den primære struktur. For første gang foreslået denne hypotese i 1888 A. Ya. Danilevsky, og senere hans mistanke blev bekræftet ved syntese af peptider, som er udført af E. Fischer. Strukturen af proteinmolekyler i detaljer undersøgt A. Ya. Danilevskim og E. Fischer. Ifølge denne teori, proteinmolekylerne består af et stort antal aminosyrerester, som er forbundet ved peptidbindinger. proteinmolekyle kan have en eller flere polypeptidkæder.

Når de primære strukturer af proteiner anvendes til test kemiske agenser og proteolytiske enzymer. Ved anvendelse af fremgangsmåden ifølge Edman er meget praktisk at identificere de terminale aminosyrer.

Den sekundære struktur af proteinet viser en rumlig konfiguration af proteinmolekylet. Er der følgende sekundære strukturtyper: alfa-helix, beta-spiral, collagen helix. Forskere har fundet, at den mest karakteristiske af alfa-helix struktur af peptiderne.

Den sekundære struktur af proteinet er stabiliseret ved hjælp af hydrogenbindinger. Sidstnævnte opstå mellem hydrogenatomer bundet til en elektronegativ nitrogenatom af en peptidbinding, og en carbonyloxygenatom af den fjerde en af sine aminosyrer, og de er rettet langs spiralen. Energi beregninger viser, at polymerisation af disse aminosyrer er mere effektiv højre alfa-helix, som er til stede i native proteiner.

Den sekundære struktur af et protein: beta-sheet struktur

Polypeptidkæder i beta-folder er trukket helt ud. Beta-folder dannes ved interaktion mellem to peptidbindinger. Denne struktur er karakteristisk fibrøse proteiner (keratin, fibroin, etc.). Især beta-keratin kendetegnet ved et parallelt arrangement af polypeptidkæder, der er yderligere stabiliseret ved interkædedisulfidbindinger. De silkefibroinet tilstødende polypeptidkæder er antiparallel.

Den sekundære struktur af proteinet: kollagen helix

Dannelsen består af tre spiraliserede tropocollagen kæder, som har en stang form. Spiraliserede kæde krøller og danne en superhelix. Helix stabiliseret af hydrogenbindinger mellem hydrogenet af peptidet forekommende aminosyre aminosyrerest i én kæde og oxygenet af carbonylgruppen af aminosyreresten af en anden kæde. Præsenteret collagen struktur giver høj styrke og elasticitet.

Den tertiære struktur af proteinet

De fleste proteiner i den native tilstand er meget kompakt struktur, som er bestemt af formen, størrelsen og polariteten af aminosyregrupper, og aminosyresekvens.

En væsentlig indflydelse på dannelsen af nativt protein konformation, eller et tertiære strukturer har hydrofobe og ioniske interaktioner, hydrogenbindinger, osv .. Under opnås virkningen af disse kræfter termodynamisk hensigtsmæssig konformation af proteinmolekylet og dens stabilisering.

Den kvaternære struktur

Denne form for struktur af molekylet er resultatet af foreningen af flere underenheder i en enkelt molekyle-kompleks. Sammensætningen af hver underenhed omfatter primære, sekundære og tertiære strukturer.