Proteindenaturering

Konformation (struktur) af peptidkæden er bestilt og er unik for hvert protein. I særlige betingelser er der et hul stort antal bindinger, som stabiliserer den rumlige struktur af forbindelsen molekylet. Som et resultat, kløften fuldstændigt hele molekylet (eller en væsentlig del deraf) har form af random coil. Denne proces kaldes "denaturering". Denne ændring kan udløse varme fra tres til firs grader. Således hvert molekyle kan den resulterende spalte afviger i konformation fra den anden.

Denaturering af proteiner foregår under indflydelse af eventuelle midler, der kan ødelægge ikke-kovalente bindinger. Denne proces kan opstå under alkaliske eller sure betingelser, på overfladen af sektionen fase, under virkningen af nogle organiske forbindelser (phenoler, alkoholer og andre). proteindenaturering kan forekomme under påvirkning af guanidiniumchlorid eller urinstof. Nævnte midler danner svage bindinger (hydrofobe, ioniske, brint) med carbonylgrupper eller aminogrupperne i peptidskelettet med et antal grupper af aminosyrerester, substituere deres egne tilgængeligt protein hydrogenbindinger inden molekylerne. Som følge heraf forekommer en ændring i den sekundære og tertiære struktur.

Resistens over for denatureringsmidler afhænger hovedsagelig af tilstedeværelsen i molekylet af protein forbindelser med disulfidbindinger. Trypsininhibitor har tre obligationer S - S. Under forudsætning af genvinding af protein denaturering forekommer uden andre påvirkninger. Hvis efterfølgende sætte forbindelsen under forhold, hvor oxidationen udføres SH-grupper af cystein og dannelse af disulfidbindinger, er den oprindelige konformation genoprettet. Tilstedeværelsen af selv en enkelt disulfidbinding øger stabiliteten af den rumlige struktur.

proteindenaturering, typisk ledsaget af et fald i opløselighed. Sammen med dette bundfald ofte formularer. Det sker i form af "koaguleret protein." Ved høje koncentrationer af forbindelserne i opløsning, "koagulering" undergår hele løsningen, som for eksempel dette sker, når kogende æg. Når denaturering af proteinet mister sin biologiske aktivitet. Dette princip er baseret anvendelsen af carbolsyre (phenol vandig opløsning) som et antiseptisk stof.

Ustabiliteten af den rumlige struktur, den høje sandsynlighed for svigt under indflydelse af forskellige midler er betydeligt vanskeligt at isolere og protein forskning. Også skabt nogle problemer, når du bruger forbindelser i medicin og industri.

Hvis proteindenaturering blev udført ved udsættelse for høje temperaturer, langsom afkøling finder sted i visse betingelser processen renativatsii - genvinding af den native (original) konformation. Dette faktum viser, at udlægningen af peptidkæden er i overensstemmelse med den primære struktur.

Dannelsen af den native konformation (kilde placering) er en spontan proces. Med andre ord, denne indretning svarer til den minimale mængde af fri energi indeholdt i et molekyle. Man kan som et resultat konkluderes, at den rumlige struktur af forbindelsen er kodet i aminosyresekvensen i peptidkæderne. Dette betyder igen, at alle polypeptider beslægtet med vekslen af aminosyrer (f.eks mioglobinovye peptid kæder), vil tage en identisk konformation.

Proteiner kan være betydelige forskelle i den primære struktur, selv hvis lidt eller fuldstændig identisk i konformation.