Hvilken funktion af enzymproteinet? Den enzymatiske funktion af proteiner: eksempler

Arbejdet med vores krop - en meget kompleks proces, hvor millioner af celler involveret, tusindvis af forskellige stoffer. Men der er et område, der er helt afhængig af de specifikke proteiner, uden hvilken mennesket eller dyret liv ville være helt umuligt. Som du sikkert har gættet, taler vi nu om enzymerne.

I dag vil vi overveje den enzymatiske funktion af proteiner. Dette er et stort område af biokemi.

Eftersom grundlaget for disse stoffer er overvejende proteiner, så kan de betragtes af dem. Du skal vide, at der for første gang enzymer blev opdaget i 30'erne i det 19. århundrede, kun forskerne tog mere end et århundrede, med henblik på at nå frem til en mere eller mindre ensartet definition for dem. Så hvad funktion udføres af protein enzymer? På dette, såvel som deres struktur og reaktioner af eksemplerne vil du lære af denne artikel.

Du er nødt til at forstå, at ikke alle protein kan være et enzym, selv i teorien. Globulære proteiner kun danner stand til at udvise katalytisk aktivitet med hensyn til andre organiske forbindelser. Som med alle naturlige forbindelser i denne klasse, er enzymer sammensat af aminosyrerester. Bemærk, at der kun kan udføres den enzymatiske funktion af proteiner (eksempler på hvilke vil være i artiklen) ved en, hvis molære masse er mindre end 5000.

Hvad er et enzym, den moderne definition

Enzymer - en katalysator af biologisk oprindelse. De har evnen til at accelerere reaktionen, på grund af den tætte kontakt mellem reaktanterne (substrater). Vi kan sige, at den enzymatiske funktion af proteiner - en proces nogle katalyse af biokemiske reaktioner, der er unikke for en levende organisme. Kun en lille del af dem kan reproduceres i laboratoriet.

Det skal bemærkes, at der i dette område har der været nogle gennembrud i de senere år. Forskere har efterhånden kommet tæt på at skabe kunstige enzymer, der kan bruges ikke kun til økonomiske formål, men også medicin. Det er udviklet enzymer, der effektivt kan ødelægge selv små områder af begyndende kræft.

Hvilke dele af enzymet direkte involveret i reaktionen?

Bemærk, at ved kontakt med substratet ikke omfatter hele kroppen af enzymet, men kun en lille del af som kaldes det aktive sted. Dette er deres vigtigste egenskab af komplementaritet. Dette begreb indebærer, at enzymet er ideel til substratet i form og deres fysiske og kemiske egenskaber. Vi kan sige, at funktionen af enzymer i dette tilfælde er som følger:

• Deres vand kommer ned fra skallen overflade.
• Der er en vis deformation (polarisering, for eksempel).
• Efter at de er anbragt på en særlig måde i rummet, mens bevæger sig tættere på hinanden.

Disse faktorer fører til fremskyndelse af reaktionen. Lad os nu foretage en sammenligning mellem de enzymer og uorganiske katalysatorer.

sammenligne effektiviteten af	enzymer	uorganiske katalysatorer
Acceleration af den forreste og omvendte reaktion	samme	samme
Specificitet (komplementaritet)	Egnet til en bestemt type materiale, høj specificitet	Kan være universel, accelererende flere lignende reaktioner
respons hastighed	Øge intensiteten af omsætningen af et par millioner gange	Accelerationen i hundreder og tusinder af gange
Reaktion til varme	Reaktionen går til "nej" på grund af hel eller delvis denaturering af proteiner involveret i det	Ved opvarmning, de fleste katalytiske reaktioner gentagne gange accelereret

Som man kan se, den enzymatiske funktion af proteiner kræver specificitet. I sig selv vil også tilføje, at mange af disse proteiner har også artsspecifikke. Simpelthen sat, humane enzymer næppe egnet til et marsvin.

Vigtig information om strukturen af enzymer

Strukturen af disse forbindelser isoleres straks tre niveauer. Den primære struktur kan identificeres ved de aminosyrerester, som er en del af enzymerne. Da den enzymatiske funktion af proteiner, hvoraf eksempler vi gentagne gange har citeret i denne artikel, kan kun udføres af bestemte kategorier af forbindelser, for at identificere dem præcist på dette grundlag er ganske reel.

Med hensyn til det sekundære niveau, er tilbehøret dertil bestemt ved hjælp af andre typer af bindinger, der kan forekomme mellem disse aminosyrerester. Denne meddelelse hydrogen, elektrostatisk, hydrofob, og Van der Waals-interaktioner. Som følge af de spændinger, der forårsager disse forbindelser i forskellige dele af producerede enzym α-helix, løkken og p-strenge.

Den tertiære struktur er et resultat af, at relativt store dele af polypeptidkæden simpelthen folde. De resulterende strenge er kaldet domæner. Endelig den endelige dannelse af denne struktur først finder sted efter en stabil interaktion etableret mellem forskellige domæner. Det bør erindres, at dannelsen af de domæner, selv går i en helt uafhængig måde fra hinanden.

Nogle domæne karakteristika

Typisk polypeptidkæden, hvorfra de dannes, består af ca. 150 aminosyrerester. Når domæner interagerer med hinanden, dannet kugle. Da funktionen udføres af de enzymatiske aktive sites baseret på dem, bør forstå betydningen af denne proces.

Domænet selv er kendetegnet ved, at der mellem aminosyrerester i sin struktur er der talrige interaktioner. Deres antal er langt højere for de reaktioner indbyrdes domæner. Således hulrummet mellem dem relativt "sårbare" til virkningerne af forskellige organiske opløsningsmidler. Volumenet af størrelsesordenen 20-30 kubisk ångstrøm der passer flere vandmolekyler. Forskellige domæner har ofte en helt unik tredimensionel struktur, som er forbundet med udførelsen af helt forskellige funktioner.

aktive steder

Som regel bliver de aktive steder ligger strengt mellem domæner. Følgelig, som hver især spiller en meget vigtig rolle i løbet af reaktionen. På grund af dette arrangement af domænerne fundet betydelig fleksibilitet, mobilitet i området af enzymet. Dette er yderst vigtigt, da den enzymatiske funktionen udføres kun de forbindelser, der hensigtsmæssigt kan ændre sin rumlige position.

Mellem polypeptidbinding længde i kroppen af enzymet, og med hvor komplekse funktioner de udførte, er der en direkte sammenhæng. Komplikation rolle både opnås ved at danne det aktive sted af reaktionen mellem det katalytiske domæne og på grund af dannelsen af helt nye domæner.

Nogle proteiner, enzymer (eksempler - lysozym og glykogen) kan variere meget i størrelse (129 og 842 aminosyrerester henholdsvis), skønt reaktionen katalyseret spaltning af kemiske bindinger af samme type. Forskellen er, at mere massive og store enzymer, er i stand til bedre at styre sin position i rummet, hvilket sikrer større stabilitet og reaktionshastighed.

Det vigtigste klassifikation af enzymer

I øjeblikket accepteret og udbredt i verden er den standard klassificering. Ifølge hende, det står seks centrale klasser, med de relevante underklasser. Vi anser kun den grundlæggende. Her er de:

1. Oxidoreduktaser. Funktionen af enzymer i dette tilfælde - stimulering redoxreaktioner.

2. transferaser. Kan udføre overførslen substrater mellem følgende grupper:

• One-carbon-enheder.
• Rester af aldehyder og ketoner.
• Acyl- og glykosylkomponenterne.
• Alkyl (som en undtagelse, ikke bære CH3) rester.
• Nitrogenholdige baser.
• Grupper indeholdende phosphor.

3. Hydrolaser. I dette tilfælde den enzymatiske funktion er at spalte proteinerne af følgende typer af forbindelser:

• Estere.
• Glycosider.
• Estere og thioestere.
• Peptidtypen bindinger.
• Relationstypen CN (undtagen med det samme peptid).

4. Lyaser. Er i stand til at frigøre grupper med efterfølgende dannelse af en dobbeltbinding. Der kan desuden udføre den omvendte proces: sammenføjning udvalgte grupper til dobbelt bindinger.

5. Isomeraser. I dette tilfælde er den enzymatiske funktion af proteiner kompliceret isomere katalysereaktioner. Denne gruppe omfatter følgende enzymer:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekylære oxidoreduktaser.
• Intramolekylære transferaser.
• Intramolekylær lyase.

6. Ligaser (også kendt som syntetase). De anvendes til spaltning af ATP under dannelse nogle forbindelser.

Det er let at lægge mærke til, at den enzymatiske funktion af proteiner er utrolig vigtig, da de er til en vis grad kontrol stort set alle de reaktioner, der finder sted hvert sekund i din krop.

Resterne af enzymet efter interaktionen med substratet?

Ofte er enzymet et protein kugleformet oprindelse, det aktive center, som er repræsenteret ved dets samme aminosyrerester. I alle andre tilfælde, i den midterste del fast forbundet med det prostetisk gruppe eller coenzym (ATP, for eksempel), er forholdet meget svagere. En katalysator kaldet en holoenzym, og rester, efter fjernelse af det dannede ATP apoenzym.

Således ifølge denne funktion enzymer klassificeret i følgende grupper:

• Simpel hydrolase, lyase, og isomerase som almindeligvis ikke indeholder coenzym base.
• Enzymproteiner (eksempler - nogle transaminase) indeholdende en prostetisk gruppe (liponsyre, for eksempel). Denne gruppe omfatter mange af peroxidase.
• Enizmy for hvilke de påkrævede coenzym regenerering. Disse omfatter kinaser, samt de fleste af de oxidoreduktaser.
• Andre katalysatorer, er hvis sammensætning endnu ikke fuldt forstået.

Alle stoffer, der indgår i den første gruppe, der ofte bruges i fødevareindustrien. Alle andre katalysatorer kræver meget specifikke betingelser for dens aktivering, og derfor kun virker i kroppen, eller i nogle laboratorieforsøg. Således enzymatisk funktion - dette er en meget specifik reaktion, som består i stimulering (katalyse) reaktioner i visse typer veldefinerede betingelser af human eller animalsk krop.

Hvad sker der i det aktive site, eller hvorfor enzymer arbejde så effektivt?

Vi har gentagne gange sagt, at nøglen til forståelsen af enzymatisk katalyse er oprettelsen af det aktive center. Det er her, den specifikke binding af substratet, som under sådanne betingelser er meget mere aktive reagere. For at du at forstå kompleksiteten af reaktionerne udføres der, give et simpelt eksempel til at ske glukose gæring, er det nødvendigt, når 12-enzymer! Ligeledes bliver vanskelig interaktion kun mulig på grund af det faktum, at et protein, der udfører den enzymatisk funktion har den højeste grad af specificitet.

Typer enzymer specificitet

Det er absolut. I dette tilfælde er specificiteten kun vist én strengt definerede type enzym. Således, urease kun interagerer med urinstof. Med lactose mælk som den kommer ind i reaktionen under alle forhold. Det er, hvad funktion udføres af proteiner, enzymer i kroppen.

Hertil kommer, at gruppen er ikke ualmindeligt absolut specificitet. Som det kan forstås fra navnet, i dette tilfælde er der "modtagelighed" strengt til en klasse af organiske forbindelser (estere, herunder komplekse alkoholer eller aldehyder). For eksempel pepsin, som er et af de vigtigste enzymer i maven, kun viser specificitet for hydrolyse af peptidbindinger. Alkoholdehydrogenase interagerer udelukkende med alkoholer og laktikodegidraza spaltet andet end a-hydroxysyrer.

Det sker også, at enzymatisk funktion karakteristisk for en særlig gruppe af forbindelser, men under visse betingelser, kan enzymerne virke på helt forskellig fra deres vigtigste "formål" af et stof. I dette tilfælde katalysatoren "tendens" til en vis klasse af stoffer, men under visse betingelser, den kan spalte og andre forbindelser (ikke nødvendigvis ækvivalent). Men i dette tilfælde vil reaktionen gå meget langsommere.

Kendt for evne trypsin til at virke på peptidbindinger, men kun få mennesker ved, at dette protein, der udfører funktionen af enzymet i mavetarmkanalen, kan godt reagere med forskellige esterforbindelser.

Endelig er der specificiteten af det optiske. Disse enzymer kan interagere med en lang række stoffer listen helt, men kun under den betingelse, at de har et veldefinerede optiske egenskaber. Således enzymatisk funktion af proteiner i dette tilfælde er meget lig princippet om handling ikke er enzymer, katalysatorer og uorganisk oprindelse.

Hvilke faktorer er afgørende for effektiviteten af katalyse?

I dag menes det, at faktorer, der bestemmer en ekstremt høj grad af effektivitet af enzymer er:

• koncentrere effekt.
• rumlige orientering virkning.
• Alsidigheden af den aktive reaktionscentret.

Generelt fremgår virkningen af stofkoncentrationen ikke afvige fra den i de uorganiske katalysereaktioner. I dette tilfælde, en koncentration af sådant substrat, der er flere gange større end en tilsvarende værdi for alle andre ting volumenet af opløsning i det aktive center. I reaktionscentret sorterer selektivt molekyle stoffer, der skal reagere med hinanden. Det er ikke svært at gætte, at denne effekt fører til en stigning i den kemiske reaktion sats flere størrelsesordener.

Når et standard kemisk proces finder sted, er det ekstremt vigtigt, som er en del af de interagerende molekyler vil kollidere med hinanden. Kort sagt, skal indholdet af molekylet på tidspunktet for kollisionen nøje orienteret i forhold til hinanden. På grund af det faktum, at udføres under tvang, så alle involverede komponenter er anbragt i en bestemt linie er katalyse reaktionen accelereres ved omkring tre ordrer af en sådan vending i det aktive sted af enzymet.

Under multifunktionalitet i dette tilfælde henviser til en egenskab ved alle dele af det aktive sted på samme tid (eller strengt koordineret) handle på molekylet "behandlet" stof. Hvor én (molekyle) er ikke kun passende fikseret i rummet (se. Ovenfor), men også i høj grad ændrer dets egenskaber. Alt dette sammen fører til det faktum, at enzymet bliver meget lettere at handle på underlaget efter behov.